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1 Einleitung

Abbildung 1.4: Cofaktor 5’-Hydroxybenzimidazolylcobamid (Vitamin B

12a

) der N

-Methyl-

MPT:Coenzyme M-Methyltransferase (Mtr). Als axiale Liganden fungieren ein Hydroxyl-

und ein 5’-Hydroxybenzimidazolylrest. Im gebundenen Zustand wird letzterer durch einen

Histidinrest des Proteins ersetzt.

Laut Sekundärstrukturvorhersagen sind die hydrophobsten Untereinheiten MtrC,

MtrD und MtrE integrale Membranproteine mit jeweils sieben (MtrC) bzw. sechs

(MtrD und MtrE) Transmembranhelices. MtrA, MtrB, MtrF, und MtrG besitzen je eine

Transmembranhelix, wogegen MtrH als hydrophilste Untereinheit vermutlich keinen

Membrananker hat (54).

Nur die Funktionen und Eigenschaften der Untereinheiten MtrA, MtrH und MtrE

sind teilweise bekannt. MtrA besitzt als zweithydrophilste Untereinheit eine

C-terminale Transmembranhelix von 20 AS und enthält eine Corrinoid-Bindestelle,

wobei His-84 die prosthetische Gruppe in base-off/His-on-Konfiguration bindet (55,

61-64). Vermutlich finden in Verbindung mit der Methylierung bzw. Demethylierung

der Untereinheit Konformationsänderungen statt. Wie diese wiederum mit der

Translokation von Natriumionen verknüpft sind, bleibt jedoch zu klären.

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