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Abbildung 4.18:
Wasserstoffbrückenbindungen (blau) und van-der-Waals-Kontakte (grün)
zwischen Aminosäureresten in der Bindetasche von KMtd und dem Pterin-, Imidazolidin- und
Phenylring von Methylen-H
4
MPT. Der Abstand zwischen C
β
von Ala127 und C13 von
Methylen-H
4
MPT beträgt 3,42 Å. Die Wasserstoffbrückenbindungen zwischen dem Sauerstoff
sowie dem N
δ
von Asn13 und N3 bzw. N1 von Methylen-H
4
MPT wurden der Übersichtlichkeit
halber weggelassen. Die Reste bzw. Sekundärstrukturen des Gegenmonomers sind mit
Apostrophen gekennzeichnet. Das Methylen-H
4
MPT-Molekül ist nach Temperaturfaktoren
eingefärbt (dunkelblau: < 26 Å
2
, mittelblau: < 28 Å
2
, hellblau: <30 Å
2
, hellgrün: < 34 Å
2
,
dunkelgrün: < 39 Å
2
, orange: < 50 Å
2
, rot: > 50 Å
2
).
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