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MTD 243-670 Manual do Utilizador Página 103

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sich an der Spitze eines ungewöhnlichen Loops nach Faltblattstrang β3. Dieser
Strang bildet zusammen mit Strang β1 den Schaltpunkt des β-Faltblatts, welches die
entscheidende Stelle in allen α/β-Proteinen darstellt und bereits anhand der Struktur
ohne Substrat und Cosubstrat als Bindestelle von F
420
identifiziert wurde (41). Der
Pyrimidinring von F
420
ist von Methylen-H
4
MPT weggedreht, insbesondere um
dessen C9M-Methylgruppe, aber auch um Met44 auf der Re-Seite auszuweichen.
Bemerkenswerterweise sind die polaren Atome O4F und N3F des Pyrimidinrings
über Wasserstoffbrücken mit Asn13 und Val42 verbunden, welche ebenso mit
Methylen-H
4
MPT wechselwirken. Der Hydroxybenzylflügel des Deazaisoalloxazins
wird durch Met124 auf der Si-Seite und Asp99 auf der Re-Seite, dessen
Carboxylatgruppe eine Wasserstoffbrückenbindung zur Hydroxygruppe bildet, von
Methylen-H
4
MPT weggedrückt (siehe Abbildung 4.20a). Der invariante
Aminosäurerest Asp99 spielt, in Analogie zu Asp122, eine wichtige Rolle in der
Verknüpfung der Verbindung zwischen dem F
420
benachbarten Proteinabschnitt
sowie dem Loop nach dem Faltblattstrang β3 und ist an der Stabilisierung von Pro73
beteiligt. Darüber hinaus könnte die Wechselwirkung mit Asp99 für die
Stereospezifität der Bindung von F
420
verantwortlich sein.
a
)
b
)
Abbildung 4.20: a) F
420
mit Wasserstoffbrückenbindungen (blau) und van-der-Waals-
Kontakten (rot) zu relevanten Aminosäureresten in der Bindetasche. Das Molekül ist nach
Temperaturfaktoren eingefärbt (dunkelblau: < 26 Å
2
, mittelblau: < 28 Å
2
, hellblau: <30 Å
2
,
hellgrün: < 34 Å
2
, dunkelgrün: < 39 Å
2
, orange: < 50 Å
2
, rot: > 50 Å
2
). b) Der
Deazaisoalloxazinring von F
420
liegt in einer gebogenen Konformation (Butterfly-Konformation)
vor.
86
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