MTD 243-670 Manual do Utilizador Página 89

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ERGEBNISSE KAPITEL 3
3.I.4.2.2 Erschließung alternativer Stickstoff-Quellen
3.I.4.2.2.1 Cyanat-Hydratase
Das cynTSX-Operon ermöglicht es Escherichia coli K12, auf Cyanat als einziger Stick-
stoffquelle zu wachsen (Sung & Fuchs, 1988). Es kodiert für eine Cyanat-Hydratase
(
cynS), eine Carboanhydrase (cynT) und ein Protein unbekannter Funktion (cynX).
Durch die Cyanat-Hydratase wird Cyanat mit Bicarbonat zu Ammonium und Kohlendi-
oxid umgesetzt. Für das Wachstum auf Cyanat scheint die Carboanhydrase zur Re-
Fixierung des freigesetzten Kohlendioxids eine wichtige Rolle zu spielen, da cynT
-
-
Mutanten in ihrem Wachstum auf Cyanat stark gehemmt werden (Guilloton
et al.,
1993).
Ein Gen auf Chr.2 (H16_B0046) zeigt 41 % Identität auf Proteinebene zu CynS
aus
E. coli K12 (Blattner et al., 1997) und 74 % Identität zu einem C-terminalen Frag-
ment einer Cyanat-Hydratase (tr|Q8XPL0), das in
R. solanacearum auf dem Megaplas-
mid lokalisiert ist. Die Cyanat-Hydratase aus
R. eutropha ist in einem Cluster mit einem
Regulator (H16_B0049), einer potentiellen Nucleosid-Deaminase (H16_B0048) – also
einem weiteren Ammonium freisetzenden Enzym – und einem
cynX-analogen Gen
(H16_B0047) kodiert. Eine
β-Carboanhydrase mit großer Ähnlichkeit zu CynT ist eben-
falls auf Chr.2 lokalisiert (H16_B2270), jedoch in einem ca. 400 kbp entfernten Operon,
das unter anderem für die respiratorische Nitrat- und Nitrit-Reduktase auf Chr.2 kodiert.
3.I.4.2.2.2 Formamidase
Das Wachstum auf Formamid als einziger Stickstoffquelle wird in Aspergillus nidulans
durch die Formamidase vermittelt, ein Enzym, das die hochspezifische Hydrolyse von
Formamid zu Ammonium und Formiat katalysiert (Hynes, 1975). In Form einer Meta-
bolit-Repression wird das Gen für die Formamidase (
fmdS) in Abhängigkeit von der
Verfügbarkeit anderer Stickstoffquellen wie Ammonium und Glutamin reguliert
(Marzluf, 1997).
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