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3 Einleitung

aufgenommenen, oxidierten Selenverbindungen zu Selenid reduziert werden.

Ursprünglich dachte man, dass dies auf dem Weg der Reduktion des Sulfats erfolgt.

Allerdings liegen in der Umwelt im Allgemeinen Schwefelkonzentrationen vor, die um

den Faktor 1000 höher liegen, als die vorgefundenen Konzentrationen des Selens

(Turner et al., 1998). Die Reduktion des Selenats bzw. Selenits könnte daher auf

einem separaten Weg erfolgen, wodurch sichergestellt werden würde, dass die für

die Synthese der Selenoproteine notwendigen Selenverbindungen in ausreichender

Menge zur Verfügung stehen. Der genaue Mechanismus der Reduktion ist nicht

bekannt. Es wird aber angenommen, dass das Glutathion (GSH) an der Reduktion

des Selenits beteiligt ist (Abb. 2). Dabei führt die Reaktion des Selenits mit dem

Glutathion zur Bildung des Selenodiglutathions (GSSeSG), das weiter zum

Glutathionyl-Selenid-Anion (GSSe

) und zum Selenol-Anion (HSe

) reduziert wird

(Ganther, 1968; Sandholm & Sipponen, 1973; Turner et al., 1998). Für den Einbau

von Selenocystein in Proteine wird das Monoselenophosphat benötigt. Das Produkt

des Gens selD aus E. coli, die Selenophosphat-Synthetase, katalysiert die Synthese

des Monoselenophosphats aus ATP und Selenid (Veres et al., 1994). Die für die

Bildung des Monoselenophosphats benötigte Selenkonzentration war dabei so hoch,

dass sie eigentlich ein optimales Wachstum der Zellen nicht erlauben würde. Daher

ist es fraglich, ob es das natürliche Substrat für die Selenophosphat-Synthetase ist.

So bindet das Enzym Rhodanese, eine Sulfurtransferase, in Anwesenheit von GSH

Selen, wenn es als Selenit zugesetzt wurde. Bei Selenophosphat-Synthetase-Tests

wurde dann in vitro die Synthese des Monoselenophosphat aus der Rhodanese in

Anwesenheit von ATP gezeigt, wenn diese Selen gebunden hatte.

Interessanterweise führte bereits eine geringere Rhodanese-Konzentration zur

Bildung des Monoselenophosphats, als die normalerweise dafür benötigte

Selenidkonzentration (Ogasawara et al., 2001).

Die Selenocystein-Lyasen können das Selenocystein zu Alanin und elementares

Selen abbauen. Ersetzt man in Selenophosphat-Synthetase-Tests das Selenid durch

das Selenocystein und einer Selenocystein-Lyase, dann wird ebenfalls

Monoselenophosphat gebildet. Es kann daher angenommen werden, dass die

Selenocystein-Lyasen den zellulären Selenspiegel regulieren (Esaki et al., 1982;

Lacourciere & Stadtman, 1998; Lacourciere et al., 2000).

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